Structuur en functie van een enzym

Verbeter uw begrip van enzymstructuur en functie met deze definitie van het proces, compleet met enzymclassificaties en voorbeelden.

Om de structuur en functie van enzymen te begrijpen, is het eerst belangrijk om te weten wat enzymen precies zijn. Simpel gezegd, enzymen zijn eiwitten die deelnemen aan cellulaire metabolische processen met het vermogen om de reactiesnelheid tussen biomoleculen te verhogen.

Het leven zou niet bestaan ​​zonder de aanwezigheid van enzymen.

Wat maakt de Enzymen bijzonder

Sommige enzymen kunnen zelfs een reactie (of reactanten) omkeren van de richting die het normaal zou innemen door de activeringsenergie (Ea) te verminderen in de mate dat de reactie de omgekeerde richting bevordert. Evenzo kunnen enzymen reacties katalyseren die anders niet zouden kunnen optreden door de activeringsenergie naar een meer "betaalbaar" niveau voor de cel te verlagen.

Enzymen kunnen worden geïsoleerd met behulp van verschillende eiwitzuiveringsmethoden. De zuiverheid van een enzympreparaat wordt gemeten door de specifieke activiteit ervan te bepalen.

De samenstelling van enzymen

Enzymen kunnen molecuulgewichten hebben variërend van ongeveer 10.000 tot meer dan 1 miljoen. Molecuulgewicht is de som van de atoomgewichten van de atomen van een molecuul. In de chemie heeft de term de neiging om uitwisselbaar met moleculaire massa te worden gebruikt. Sommige enzymen hebben molecuulgewichten die onder het hierboven vermelde bereik vallen.

Een klein aantal enzymen zijn geen eiwitten maar bestaan ​​uit kleine katalytische RNA-moleculen. Vaak zijn enzymen multi-eiwitcomplexen die bestaan ​​uit een aantal individuele eiwit sub-eenheden.

Veel enzymen katalyseren reacties zonder hulp, maar sommige hebben een extra niet-eiwitcomponent nodig, een co-factor genaamd.

Co-factoren kunnen anorganische ionen zijn zoals Fe ²⁺ , Mg ²⁺ , Mn ²⁺ of Zn ^{2+ < , of bestaan ​​uit organische of metallo-organische moleculen bekend als co-enzymen.} Hoe enzymen worden geclassificeerd

Enzymen worden ingedeeld op basis van de reacties die zij katalyseren. De zes klassen zijn als volgt: oxidoreductasen, transferasen, hydrolasen, lyasen, isomerasen en ligasen.

Hydrolasen, oxidoreductasen en transferasen zijn de meest talrijke vormen van enzymen, terwijl de resterende vormen van enzymen minder vaak voorkomen.

Oxidoreductases katalyseren oxidatiereacties waarbij elektronen van het ene molecuul naar het andere gaan. Transferases katalyseren het transport van een functionele groep van het ene molecuul naar het andere. Hydrolase-enzymen katalyseren hydrolyse of het proces waarbij enkele bindingen worden afgebroken na blootstelling aan water.

Lyasen katalyseren lysisreacties die resulteren in een dubbele binding. Isomerasen katalyseren structurele verschuivingen in een molecuul en veroorzaken een verandering in vorm.Ligasen zijn verantwoordelijk voor de katalyse van ligatie, ook bekend als de combinatie van een paar substraten of reactanten.

Voorbeelden van enzymen

Alcoholdehydrogenase is een oxidoreductase-enzym dat alcoholen omzet in aldehyden of ketonen. Dit enzym maakt alcohol minder giftig naarmate het breekt.

Het speelt ook een belangrijke rol in het fermentatieproces.

Aminotransferasen zijn transferasen die de aminozuurafbraak katalyseren door aminogroepen te verwijderen.

Glucose-6-fosfatase is een hydrolase die de fosfaatgroep verwijdert uit glucose-6-fosfaat, waardoor er glucose overblijft en H

3 _PO 4 _{. Pyruvaatdecarboxylase is een lyase die CO} 2 _{verwijdert uit pyruvaat.} Ribulosefosfaatepimerase is een isomerase dat de onderlinge omzetting van ribulose-5-fosfaat en xylulose-5-fosfaat katalyseert. En tenslotte, hexokinase is een ligase die de onderlinge omzetting van glucose en ATP met glucose-6-fosfaat en ADP katalyseert.